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La definición de amilasa
Lo primero es lo primero: ¿qué es la amilasa? Es una proteína fabricada por las glándulas salivares de laboca y sus alrededores, donde desencadena el proceso de la digestión. La amilasa está clasificada como enzima, ya que ayuda al organismo a catalizar la hidrólisis de los hidratos de carbono en azúcares.
Aprende más sobre las enzimas digestivas y la digestión consultando nuestros artículos.
La amilasa es una enzima digestiva que acelera la descomposición del almidón en maltosa.
Lahidrólisis es el proceso de división de un compuesto mediante el uso de agua.
La amilasa también se produce en el páncreas, donde el almidón de la dieta se descompone en azúcares simples. A continuación, el organismo convierte estos azúcares (mediante otras enzimas) en energía en forma de glucosa.
Las plantas, junto con algunos tipos de bacterias, también producen amilasa.
La amilasa es una enzima
La amilasa es una enzima. Las enzimas son proteínas especializadas que aceleran las reacciones químicas (en este caso, la digestión) actuando como catalizadores biológicos.
Para saber más sobre las enzimas, consulta nuestro artículo.
La amilasa descompone el almidón (un sacárido de cadena larga) en azúcares más pequeños, como la maltosa. Lo hace utilizando una molécula de agua para romper los enlaces glucosídicos del compuesto de almidón.
Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de reacción sin agotarse.
Un enlace glucosídico es un tipo de enlace covalente que une azúcares.
Las enzimas ayudan a aumentar la velocidad de reacciónreduciendo la energía de activación de una reacción.
Laenergía de activación es la energía mínima necesaria para una reacción química.
La viabilidad de una reacción depende normalmente de una temperatura elevada. Para que lasreacciones puedan tener lugar a temperaturas más bajas, las enzimas reducen la cantidad de energía de activación necesaria, lo que aumenta la velocidad de reacción.
Las enzimas son proteínas globulares tridimensionales. Cada enzima tiene un sitio activo específico. Aquí es donde un sustrato específico (la sustancia que interactúa) se une a la enzima.
Piensa en una enzima como en una cerradura y en el sustrato como en una llave. Sólo una "llave" específica (sustrato) puede "abrir" (interactuar con) la enzima.
Cada enzima tiene una temperatura y un pH óptimos en los que funciona mejor.
La amilasa funciona mejor a 37ºC y pH 7.
Fuera de estas condiciones, las enzimas pueden desnaturalizarse. Los enlaces que mantienen la forma de la proteína se rompen, y la enzima deja de funcionar correctamente. Pero una enzima desnaturalizada no es un problema para el organismo. Si una enzima se desnaturaliza, el cuerpo sintetizará más.
La estructura de la amilasa
La amilasa es una proteína globular. En primer lugar, recapitulemos las cuatro categorías de estructura de las proteínas:
- Proteínas primarias: la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica determina la estructura primaria de una proteína.
Losaminoácidos son ácidos orgánicos que contienen
- un grupo funcional carboxilo (-COOH)
- un grupo funcional amina (-NH2)
- una cadena lateral específica del aminoácido (-R)
Los aminoácidos suelen actuar como monómeros, pequeñas unidades de moléculas mayores. Uniendo unos pocos aminoácidos se crea un péptido. Una cadena grande que contiene numerosos aminoácidos es un polipéptido.
- Proteínas secundarias: se formanenlaces de hidrógeno entre los aminoácidos de las cadenas, lo que altera su forma.
- Hay dos tipos de proteínas secundarias: las de forma de hélice alfa en espiral y las de forma de lámina beta plegada.
- Proteínasterciarias - la proteína se dobla y pliega a partir de una proteína secundaria en una forma compleja y tridimensional .
- Proteínascuaternarias - estas proteínas están formadas por diferentes cadenas polipeptídicas.
La amilasa, como todas las enzimas humanas, es una proteína terciaria. Tiene algunos rasgos estructurales especiales que le ayudan a desempeñar su función con eficacia.
Tiene forma globular (aproximadamente esférica). Las cadenas polipeptídicas estrechamente plegadas provocan estas formas globulares. Esta forma permite a la amilasa formar un sitio activo donde puede unirse la molécula de sustrato.
El exterior de la enzima amilasa contiene grupos hidrófilos (amantes del agua) que la hacen soluble. Esto permite que la amilasa se transporte fácilmente por el cuerpo.
Función de la amilasa
La amilasa cataliza la descomposición de las moléculas de almidón (polisacáridos) en moléculas de maltosa (disacáridos), pero ¿cómo lo hace?
La enzima amilasa choca con las moléculas de almidón y forma un complejo enzima-sustrato. La amilasa permite que la molécula de almidón se descomponga en muchas moléculas de maltosa más pequeñas. Las moléculas de maltosa se liberan y la enzima queda libre para volver a actuar.
Un polisacárido es una molécula de hidrato de carbono grande, formada por muchas moléculas de azúcar.
Un disacárido es una molécula de azúcar formada por dos unidades de glucosa.
La amilasa favorece la digestión en la boca y el páncreas. Al descomponer los hidratos de carbono grandes y complejos en azúcares más pequeños, al organismo le resulta más fácil digerirlos y obtener la energía que proporcionan.
Las fuentes de hidratos de carbono complejos son el pan, la pasta, las patatas y el arroz.
Fig. 1 - Los hidratos de carbono complejos son una parte esencial de nuestra dieta. Proporcionan energía a nuestro cuerpo y cerebro, facilitan la digestión y pueden reducir el riesgo de enfermedades cardiacas, unsplash.com
Las moléculas de maltosa están formadas por sólo dos unidades de glucosa; el cuerpo puede descomponerlas rápidamente para formar moléculas de glucosa simples. Las moléculas deglucosa son la principal fuente de energía del cuerpo a partir de los alimentos.
La amilasa es el principal componente de la saliva. Pero la saliva no sólo nos ayuda a digerir los alimentos, sino que también desempeña un papel vital en el cuidado de los dientes. La saliva neutraliza los ácidos, evita la acumulación de placa y elimina las bacterias.
Prueba de la amilasa con un ejemplo
Esnormal tener una pequeña cantidad de amilasa en la sangre y la orina.
El intervalo saludable de amilasa en la sangre es de 30 a 110 unidades por litro.
En la orina, es de 2,6 a 21,2 unidades internacionales por hora.
Si tus niveles de amilasa están fuera del intervalo habitual, puedes tener un problema de salud. Los nivelesaltos de amilasasuelen indicar un problema en el páncreas. Los niveles bajos de amilasa indican problemas en el páncreas , el hígado o los riñones. Los niveles bajos también pueden indicar fibrosis quística.
La fibrosis quística es una enfermedad genética que afecta al 0,04% de la población (equivalente a 1 de cada 2500 personas). Es una enfermedad multisistémica que afecta al páncreas, los intestinos, el aparato reproductor y los pulmones. Quienes la padecen tienen dificultades para absorber los nutrientes adecuados, lo que provoca problemas relacionados con la fatiga.
Las pruebas de amilasa pueden utilizarse para diagnosticar o controlar varias enfermedades, como:
Fibrosis quística
Infección
Problemas de páncreas (por ejemplo, pancreatitis, cálculos biliares, cáncer)
Trastornos de la alimentación
Alcoholismo
¿Cómo se realiza una prueba de amilasa?
La amilasa es una enzima que aumenta la velocidad de digestión del almidón. Como todas las enzimas, la amilasa funciona mejor a una temperatura y un pH específicos.
Durante tus GCSEs, realizarás un experimento para ver cómo afecta el pH a la velocidad de reacción de la amilasa.
Método:
Prepara tubos de ensayo a distintos pH utilizando una solución tampón.
Añade amilasa y almidón a cada tubo de ensayo y, a continuación, añade una gota de solución de yodo. El yodo se vuelve negro azulado en presencia del almidón.
Cuando el yodo haya recuperado su color naranja natural, todo el almidón se habrá descompuesto en maltosa.
Utiliza un cronómetro para medir el tiempo que tarda la solución de yodo en cambiar de color: cuantomás rápido cambie de color, más rápida será la velocidad de reacción.
Variable de control
Las enzimas se ven afectadas por el pH y la temperatura. Sólo queremos comprobar el efecto del pH, por lo que la temperatura debe permanecer invariable. Sepuede controlar utilizando un baño maría o un calentador eléctrico para mantener los tubos de ensayo a 35°C.
Evaluación de riesgos
Utiliza protección ocular.
Evita el contacto de los productos químicos con la piel.
Resultados
Presenta tus resultados en una tabla. Calcula la velocidad de descomposición del almidón mediante la siguiente ecuación: 1 / tiempo en segundos
Por último, traza un gráfico de la velocidad de reacción frente al pH.
| pH | Tiempo de descomposición del almidón (segundos) | Velocidad de descomposición del almidón (1/t) |
| 5 | 85 | 0.012 |
| 6 | 30 | 0.033 |
| 7 | 25 | 0.040 |
| 8 | 40 | 0.025 |
| 9 | 100 | 0.010 |
Tabla 1: velocidad de descomposición del almidón por la amilasa (en función del tiempo empleado) para diferentes condiciones de pH.
Fig. 2 - Velocidad de reacción de la amilasa frente al valor de pH.
Amilasa - Puntos clave
La amilasa es una enzima digestiva que cataliza la descomposición del almidón en maltosa. Se produce en las glándulas salivares y en el páncreas.
Las enzimas son catalizadores biológicos. Aceleran el ritmo de las reacciones químicas sin agotarse.
La amilasa tiene forma globular y grupos hidrófilos en el exterior que hacen que la enzima sea soluble.
La amilasa desempeña un papel esencial en la digestión. Descompone los hidratos de carbono complejos en azúcares simples más pequeños, haciéndolos más accesibles para que el organismo los digiera. La amilasa salival también contribuye a la salud dental.
Los niveles anormales de amilasa en sangre u orina pueden indicar un problema de salud, sobre todo los que afectan al páncreas.
Referencias
- Anne Marie Helmenstine, Definición y ejemplos de aminoácidos, ThoughtCo, 2019
- CGP, Guía de revisión de Biología de nivel A de AQA, 2015
- Clínica Cleveland, Prueba de la amilasa, 2022
- David J. Culp, La amilasa salival murina protege contra la caries inducida por Streptococcus mutans, Frontiers in Physiology, 2021
- Edexecel, Salters-Nuffield Biología Avanzada, 2015
- Keith Pearson, ¿Cuáles son las funciones clave de los carbohidratos?, Healthline, 2017
- Regina Bailey, La amilasa salival y otras enzimas de la saliva, ThoughtCo, 2019
- Fig. 1. Imagen (https://unsplash.com/es/fotos/m5Ft3bsalhQ) de Bozhin Karaivanov, uso libre bajo licencia Unsplash.
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