Complejo Enzima-Substrato

Definición de complejo enzima-sustrato

El complejo enzima-sustrato es una molécula temporal que se produce cuando una enzima se une perfectamente a un sustrato.

Algunas definiciones importantes que hay que conocer sobre los complejos enzima-sustrato son:

Las proteínas son compuestos orgánicos con muchas funciones valiosas y vitales dentro de nuestro organismo.

Otras funciones vitales de las proteínas son

• construir y reparar los tejidos de nuestro cuerpo
• defender nuestro Sistema Inmunitario fabricando Anticuerpos
• proporcionar energía cuando los niveles de hidratos de carbono y lípidos son bajos en nuestro organismo
• Contracción muscular con proteínas como la actina y la miosina
• manteniendo la forma de nuestras células y cuerpos (por ejemplo, el colágeno de la piel)

Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación de las reacciones químicas. En biología, la energía de activación puede considerarse la energía mínima necesaria para activar las moléculas de modo que la reacción pueda comenzar o producirse.

Las enzimas reducen las energías de activación uniéndose a los sustratos de forma que los enlaces químicos se rompen y forman más fácilmente.

Formación del complejo enzima-sustrato

Como ya se ha dicho, la formación del complejo enzima-sustrato se produce cuando se combinan una enzima y un sustrato. Podemos comparar la interacción enzima-sustrato como las piezas de un puzzle que encajan.

Cuando hablamos del modelo de complejo enzima-sustrato, podemos hablar de dos "encajes".

• Modelo de cerradura y llave:
  • Este modelo se da cuando el sitio activo de la enzima encaja como una cerradura con el sustrato, que funciona como una llave.
  • Piensa en abrir juntos la puerta de tu casa. En este caso, la llave de tu casa es el sustrato, y la cerradura de la puerta representa la enzima. Si el sustrato o la llave de casa encajan perfectamente, entonces la puerta se abre, o en el caso de la enzima, puede activarse y funcionar.
• Modelo de ajuste inducido:
  • Este modelo se produce cuando el sustrato se une, provocando un cambio de forma en el sitio activo de la enzima, y puede denominarse modelo de mano en guante.
  • Esto se debe a que el primer dedo suele ser difícil de introducir en un guante, pero una vez que lo hacemos y el guante se ha alineado adecuadamente, entonces es fácil ponerse el guante. Ampliaremos este tema en la sección "Diagrama del complejo enzima-sustrato".

Figura 1: Modelo de la cerradura y la llave. Wikilibros, Waikwanlai (Dominio público).

Diagrama del complejo enzima-sustrato

El modelo de ajuste inducido es el más aceptado para el complejo enzima-sustrato. Este tipo de diagrama de complejo enzima-sustrato se considera mejor porque los científicos creen que puede explicar mejor cómo se produce la catálisis. Esto se debe a que el modelo de ajuste inducido introduce una interacción más dinámica entre la enzima y el sustrato que la figura de Bloqueo y Modelo.

Figura 2: Diagrama del modelo de ajuste inducido. Wikimedia, TimVickers (Dominio público).

1. El sustrato entra en el sitio activo de la enzima.
2. Se crea el complejo enzima/sustrato. Como nos referimos al modelo inducido, la enzima cambia ligeramente de forma al unirse el sustrato. Según la reacción química y las propiedades de los aminoácidos, algunas reacciones pueden producirse mejor en un entorno con agua, sin ella, ácido, etc.
3. A continuación, la enzima crea y libera los productos.
4. Tras la liberación del producto, la enzima vuelve a su forma original, lo que le permite estar lista para el siguiente sustrato.

Ejemplo de complejo enzima-sustrato

Las enzimas pueden regularse, es decir, su actividad puede reducirse o potenciarse con distintos tipos de moléculas.

• Lainhibición competitiva se produce cuando una molécula compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima directamente, uniéndose a él e impidiendo que lo haga el sustrato.

• La inhibición no competitiva se produce cuando una molécula se une a un sitio distinto del sitio activo, que denominamos sitio alostérico. Sin embargo, esta molécula sigue impidiendo que el sustrato se una al sitio activo de la enzima.

• La mayoría de las enzimas reguladas alostéricamente tienen más de una subunidad proteica.

Esto significa que cuando los inhibidores alostéricos se unen a una subunidad proteica en un sitio alostérico, todos los demás sitios activos de las subunidades proteicas cambian ligeramente de forma, de modo que los sustratos se unen con menos eficacia. Una menor eficacia significa que disminuye la velocidad de reacción.

• También existenlos activadores alostéricos , y funcionan igual que los inhibidores, salvo que aumentan la afinidad de los sitios activos de la enzima por sus sustratos.

Figura 3: Reacción enzimática e inhibición. Wikimedia, Srhat (Dominio público).

Los complejos enzima-sustrato suelen tener tres partes: enzimas, sustrato y producto. Dependiendo de la reacción que se lleve a cabo, puede haber más de un sustrato o producto.

A continuación se muestran algunos ejemplos comunes de complejos enzima-sustrato.

Para ayudarte a comprender mejor lo que ocurre en la tabla anterior, repasaremos cómo funciona el complejo enzima-sustrato de la lactasa.

El sustrato de la enzima lactasa:

• La enzima lactasa descompone la lactosa, nuestro sustrato, en productos de glucosa y galactosa. Descomponer la lactosa es crucial porque nos ayuda a digerir los productos lácteos. Cuando los seres humanos no producen suficientes enzimas lactasa, son intolerantes a la lactosa y tienen problemas para digerir los productos lácteos. La lactosa también se llama azúcar de la leche.