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La respuesta inmune es el conjunto de mecanismos y procesos con los que el sistema inmune responde a las amenazas.
Como ya hemos visto en el artículo sobre la respuesta inmune, hay distintos tipos de respuesta inmune: específica (respuesta inmune adaptativa) o inespecífica (respuesta inmune innata). A su vez, la repuesta inmune adaptativa se divide en dos tipos, según el modo de acción y los componentes del sistema inmune que participan: la respuesta inmune humoral y la respuesta inmune celular. La respuesta inmune humoral se caracteriza por una gran producción de anticuerpos, por parte de los linfocitos B, para combatir la amenaza.
Si te estás preguntando: ¿qué son los anticuerpos?, ¿cómo funcionan?, ¿cuál es su estructura? o ¿qué tipos hay?, a continuación resolvemos todas tus dudas.
¿Qué es un anticuerpo?
Los anticuerpos son glucoproteínas —producidas por los linfocitos B y de conformación globular— denominadas inmunoglobulinas.
Los anticuerpos están presentes en los fluidos tisulares, el plasma sanguíneo y la membrana de algunas células que participan en la respuesta inmune. Tienen estructuras que les permite unirse a cada antígeno de forma específica. Recordemos qué es un antígeno:
Los antígenos son estructuras proteicas que se encuentra libres o unidos a la superficie de sustancias extrañas (no propios del organismo).
Los anticuerpos se unen a estos antígenos y promueven su eliminación a través de diferentes mecanismos como veremos a continuación.
La estructura de los anticuerpos
Los anticuerpos tienen una estructura cuaternaria en forma de "Y" compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas:
- Cadenas pesadas (H): son dos cadenas idénticas formadas por unos 400 aminoácidos, entre los que se distinguen varios dominios o regiones: el dominio variable (VH) y varios dominios constantes (CH). Forman la base, o tallo, de la "Y" y parte de la bifurcación. Existen cinco tipos distintos de cadenas pesadas, que definen el tipo de anticuerpo.
- Cadenas ligeras (L): son dos cadenas idénticas formadas por unos 200 aminoácidos, entre los que se distinguen dos dominios: el dominio variable (VL) y el dominio constante (CH). Estas cadenas se encuentran en los extremos de la bifurcación en forma de "Y". Existen dos tipos distintos de cadenas ligeras, denominadas kappa y lambda.
Los dominios variables se encuentran en el extremo N-terminal de las cadenas, mientras que los dominios constantes se encuentran en el extremo C-terminal de las cadenas.
Los dominios proteicos son regiones de aminoácidos dentro de una proteína con una conformación espacial característica.
Siguiendo los dominios que forman parte de los anticuerpos, estos tienen una región constante y otra variable. La región variable es diferente en cada anticuerpo; mientras que la región constante es igual, entre anticuerpos del mismo tipo, y diferente, entre anticuerpos de tipos distintos.
La región variable es la parte del anticuerpo que se une al antígeno. En concreto, los antígenos se unen a regiones hipervariables, denominadas parátopos, que forman parte de las regiones variables del anticuerpo (que incluyen tanto los dominios VH como los dominios VL). La región constante se une a los receptores de las células, y a ella se unen glúcidos —cuya función exacta no es muy conocida—. Las cuatro cadenas se mantienen unidas a través de puentes disulfuro.
La estructura de un anticuerpo es muy importante para determinar su funcionamiento. Podría decirse que la parte más importante de cualquier anticuerpo es el parátopo, o sitio de unión al antígeno. El parátopo tiene una estructura tridimensional muy específica. Dado que los anticuerpos son glucoproteínas, pueden adoptar conformaciones muy puntuales, que otorgan a la unión entre el antígeno y el anticuerpo una gran especificidad.
La forma característica de la "Y" también es importante. Como se verá más adelante, esta estructura permite la existencia de dos parátopos, lo que permite a los anticuerpos unirse a dos antígenos diferentes a la vez. Esto es importante porque así se unen los anticuerpos, entre sí, para formar dímeros o pentámeros —que son capaces de unirse a 4 y 10 antígenos a la vez, respectivamente—.
Unión entre el antígeno y el anticuerpo
Los anticuerpos se unen a los antígenos, en los sitios de unión, mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno o enlaces de Van der Waals) que se encuentran en los extremos de la región variable, o parátopo. Cada parátopo está compuesto por una secuencia de aminoácidos que forman una conformación tridimensional concreta. Esta conformación permite al anticuerpo unirse a un antígeno de forma específica. Los parátopos reconocen y se unen a regiones específicas de los antígenos, denominadas epítopo o determinante antigénico.
Cuando un anticuerpo y un antígeno se unen, forman lo que se conoce como un complejo antígeno-anticuerpo.
Cada tipo de anticuerpo tiene un parátopo distinto que reconoce solamente a un tipo de epítopo. De esta forma, cada anticuerpo solo puede unirse a un antígeno complementario; es decir, uno cuyo epítopo sea reconocido por su parátopo. Las enfermedades autoinmunes aparecen cuando la especificidad de esta unión se pierde y aparecen anticuerpos capaces de unirse a antígenos no complementarios.
Función de los anticuerpos: reacciones antígeno-anticuerpo
Los anticuerpos no destruyen a las sustancias extrañas (antígenos) directamente; en cambio, promueven su destrucción, facilitando que otros mecanismos de defensa puedan encontrarlos y eliminarlos. Dependiendo del tipo de anticuerpo, se pueden distinguir distintos tipos de reacciones antígeno-anticuerpo, que se corresponden con diversos tipos de estrategias de señalización y eliminación del antígeno.
Reacción de aglutinación
En la reacción de aglutinación, los anticuerpos se unen a los antígenos en la superficie de partículas extrañas, como bacterias o virus, formando agregados que precipitan. Los agregados precipitados facilitan que células fagocíticas engullan y destruyan los antígenos, mediante fagocitosis.
La fagocitosis es un tipo de endocitosis de partículas de tamaño superior a 0,5 micrómetros. Los macrófagos y los neutrófilos son las principales células fagocíticas del sistema inmune.
Reacción de precipitación
De forma similar a la aglutinación, en la reacción de precipitación los anticuerpos se unen a antígenos solubles; así reducen su solubilidad y promueven su precipitación y eliminación, mediante fagocitosis. Para que se produzca la reacción de precipitación, los antígenos deben ser polivalentes.
Los antígenos polivalentes son aquellos que tienen más de un epítopo.
Reacción de opsonización
En la reacción de opsonización, los anticuerpos actúan como marcadores químicos, rodeando al antígeno y favoreciendo su detección y eliminación por fagocitosis.
Reacción de neutralización
En la reacción de neutralización, los anticuerpos se unen a los antígenos (como las toxinas) y neutralizan su efecto dañino. A continuación, el complejo antígeno-anticuerpo puede ser eliminado, mediante la fagocitosis.
Tipos de anticuerpos
En humanos, y mamíferos en general, existen cinco tipos diferentes de anticuerpos, dependiendo del tipo de cadenas pesadas que los forman. Los cinco tipos de cadenas pesadas son: alfa, delta, épsilon, gamma y mu.
Los diferentes tipos de anticuerpos de los que forman parte son los siguientes:
Inmunoglobulina IgM
Las inmunoglobulinas IgM tienen cadenas de tipo mu. Se encuentran, tanto en la sangre como en la superficie de los linfocitos B. Son anticuerpos de acción rápida, ya que son los primeros que se producen en respuesta a la presencia de un antígeno; por tanto, son muy importantes en la respuesta inmune adaptativa primaria. Debido a su capacidad de formar pentámeros (agrupaciones de 5 anticuerpos), se denominan anticuerpos completos; su modo de acción es la reacción de aglutinación.
Inmunoglobulina IgG
Las inmunoglobulinas IgG tienen cadenas de tipo gamma y son el anticuerpo más abundante. Se encuentra principalmente en la sangre y en la leche materna. Este anticuerpo puede atravesar la placenta y dotar de inmunidad al feto, con anticuerpos de la madre. Ayudan a eliminar organismos patógenos como virus, hongos o bacterias, y son el principal anticuerpo de la respuesta inmune adaptativa secundaria.
Inmunoglobulina IgA
Las inmunoglobulinas IgA tienen cadenas de tipo alfa y pueden formar dímeros (estructuras de dos anticuerpos). Este anticuerpo se encuentra en la sangre, en las mucosas —como lágrimas o secreciones nasales—, la saliva, la leche materna y el tracto digestivo. Su función es evitar la entrada de microorganismos patógenos por vía aérea o digestiva.
Inmunoglobulina IgE
Las inmunoglobulinas IgE tienen cadenas de tipo épsilon y se encuentran en concentraciones muy bajas, principalmente en los tejidos. Son los responsables de las respuestas alérgicas.
Inmunoglobulina IgD
Las inmunoglobulinas IgD tienen cadenas de tipo delta y se encuentran en la membrana de los linfocitos B.
No todos los organismos con sistema inmune poseen todos los tipos de anticuerpos.
Por ejemplo, los peces solo poseen IgM, mientras que las aves tienen IgM, IgG y IgA.
Anticuerpos monoclonales
Los anticuerpos monoclonales son idénticos entre sí; provienen de un único clon de linfocitos B, que han sido inmortalizados para poder proliferar de forma indefinida.
El prefijo "mono" significa "uno" y la terminación "clonal" indica que provienen de un mismo clon de células; es decir, que las células son iguales. Los científicos pueden clonar células B para producir grandes cantidades de anticuerpos monoclonales, donde cada anticuerpo se produce a partir de copias de la misma célula.
Los anticuerpos monoclonales son cada vez más útiles en la ciencia y la medicina. Pueden utilizarse para diagnosticar y tratar diferentes afecciones y enfermedades.
Un ejemplo de ello es el uso de anticuerpos monoclonales para tratar el cáncer. Puesto que los anticuerpos monoclonales son iguales y se unen a un mismo y único antígeno, se pueden diseñar para que se unan a antígenos específicos de células cancerosas. Esta habilidad permite usarlos, por ejemplo, para transportar fármacos contra el cáncer, directamente a las células cancerosas.
Los anticuerpos monoclonales también son útiles para diagnosticar diferentes enfermedades. Los anticuerpos monoclonales se utilizan en la prueba ELISA, que se emplea para diagnosticar una amplia gama de enfermedades, incluido el VIH.
Anticuerpos - Puntos clave
- Los anticuerpos son glucoproteínas de conformación globular —denominadas inmunoglobulinas— producidas por los linfocitos B y presentes en los fluidos tisulares, el plasma sanguíneo y la membrana de algunas células que participan en la respuesta inmune.
- Los anticuerpos tienen una estructura cuaternaria en forma de "Y", formada por cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras).
- Se distinguen dos tipos de regiones en la estructura: la región variable es diferente en cada anticuerpo, mientras que la región constante es igual entre anticuerpos del mismo tipo.
- Los anticuerpos tienen sitios de unión, o parátopos (en los extremos de la región variable), que reconocen regiones específicas de los antígenos —denominados epítopo o determinante antigénico— a las que se unen por medio de enlaces débiles.
- Dependiendo del tipo de anticuerpo, se pueden distinguir distintos tipos de reacciones antígeno-anticuerpo, que se corresponden con distintos tipos de estrategias de señalización y eliminación del antígeno.
- En mamíferos, existen cinco tipos diferentes de anticuerpos: IgA, IgD, IgE , IgG y IgM. Estos corresponden al tipo de cadenas pesadas que los forman: alfa, delta, épsilon, gamma y mu, respectivamente.
- Los anticuerpos monoclonales son anticuerpos idénticos entre sí, que provienen de un único clon de linfocitos B que han sido inmortalizados para poder proliferar de forma indefinida.
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Preguntas frecuentes sobre Anticuerpos
¿Qué son los anticuerpos?
Los anticuerpos son glucoproteínas de conformación globular —denominadas inmunoglobulinas— producidas por los linfocitos B y presentes en los fluidos tisulares, el plasma sanguíneo y la membrana de algunas células que participan en la respuesta inmune.
¿Cuál es la relación entre antígeno y anticuerpo?
La relación entre antígeno y anticuerpo es altamente específica. Los anticuerpos se unen a los antígenos en los sitios de unión que se encuentran en los extremos de la región variable —denominados parátopos—, mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno o enlaces de Van der Waals).
¿Dónde se producen los anticuerpos?
Los anticuerpos se producen en los linfocitos B.
¿Cuáles son los tipos de anticuerpos?
En mamíferos, existen cinco tipos diferentes de anticuerpos, dependiendo del tipo de cadenas pesadas que los forman.
Los cinco tipos de cadenas pesadas son: alfa, delta, épsilon, gamma y mu. Los diferentes tipos de anticuerpos de los que forman parte son: IgA, IgD, IgE , IgG y IgM, respectivamente.
¿Qué son los anticuerpos para el cáncer?
Los anticuerpos monoclonales se pueden usar para tratar el cáncer. Puesto que son iguales, y se unen a un mismo y único antígeno, se pueden diseñar para que se unan a antígenos específicos de células cancerosas.
Esta habilidad permite usarlos, por ejemplo, para transportar fármacos contra el cáncer directamente a las células cancerosas.
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