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Definición de las proteínas
Las proteínas son una de las cuatro biomoléculas más importantes de los seres vivos. La unidad básica de la estructura de las proteínas es un aminoácido. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos covalentes para formar polímeros llamados polipéptidos. Los polipéptidos se combinan, a su vez, para formar proteínas.
Las proteinas están compuestas de uno o varios polímeros hechos, a su vez, de monómeros llamados aminoácidos. La secuencia de aminoácidos determina la conformación espacial de las proteínas.
Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos formados por cinco componentes:
- el átomo de carbono central, o el carbono α (carbono alfa)
- grupo amino -NH2
- grupo carboxilo -COOH
- átomo de hidrógeno -H
- grupo lateral R, que es único para cada aminoácido.
Hay 20 aminoácidos que se encuentran de forma natural en las proteínas, y cada uno tiene un grupo R diferente. La figura 1 muestra la estructura general de los aminoácidos, y en la figura 3 puedes ver cómo el grupo R difiere de un aminoácido a otro. Los 20 aminoácidos se muestran en esta figura para que te familiarices con sus nombres y estructuras.
¡No es necesario memorizar todos los aminoácidos a este nivel!
Fórmula general y estructura de las proteínas
Los aminoácidos que forman las proteinas se mantienen unidos por enlaces peptídicos que se forman en reacciones de condensación.
La formación de las proteínas
Un enlace peptídico se forma entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido en una reacción de condensación. Llamemos a estos dos aminoácidos 1 y 2. El grupo carboxílico del aminoácido 1 pierde un hidroxilo -OH, y el grupo amino del aminoácido 2 pierde un átomo de hidrógeno -H, liberando una molecula de agua. El enlace peptídico se forma siempre entre el átomo de carbono del grupo carboxilo del aminoácido 1 y el átomo de hidrógeno del grupo amino del aminoácido 2.
Cuando los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos los denominamos péptidos. Dos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se llaman dipéptidos, tres se llaman tripéptidos, etc. Los polipéptidos son moléculas compuestas por más de 50 aminoácidos. Las proteínas son polipéptidos (poli significa "muchos").
Las proteínas pueden estar compuestas de una cadena polipeptídica muy larga o varias cadenas polipeptídicas cortas combinadas.
Los aminoácidos que forman las proteínas se denominan, a veces, residuos de aminoácidos. Cuando se forma el enlace peptídico entre dos aminoácidos, se produce agua, que quita átomos a la estructura original de los aminoácidos. Lo que queda de la estructura se llama residuo de aminoácido.
Tipos de estructuras de las proteínas
Según la secuencia de aminoácidos y la complejidad de las estructura tridimensionales, podemos diferenciar cuatro niveles estructurales de las proteinas:
- La estructura primaria es, simplemente, la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica.
- La estructura secundaria se refiere a la cadena polipeptídica de la estructura primaria plegada de una manera determinada.
- Cuando la estructura secundaria de las proteínas comienza a plegarse más para crear estructuras más complejas, se forma la estructura terciaria.
- La estructura cuaternaria es la más compleja de todas. Se forma cuando varias cadenas polipeptídicas con una estructura terciaria se unen entre sí, a través de uniones débiles o enlances covalentes.
Puedes leer más sobre estas estructuras en el artículo Estructura proteica.
Tipos, funciones y ejemplos de proteínas
Las proteínas tienen una gran variedad de funciones en los seres vivos. Según sus funciones generales, podemos agruparlas en tres grupos: proteínas fibrosas, globulares y de membrana.
1. Las proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas son proteínas estructurales que, como su nombre indica, son responsables de las estructuras firmes de diversas partes de las células, tejidos y órganos. No participan en las reacciones químicas, sino que funcionan estrictamente como unidades estructurales y conectivas.
Estructuralmente, estas proteínas son largas cadenas polipeptídicas que discurren en paralelo y están fuertemente entrelazadas. Esta estructura es estable, alargada y tiene forma de fibra. Estas proteínas son insolubles en agua; eso, junto con su estabilidad y resistencia, las convierte en excelentes componentes estructurales.
El colágeno, la queratina y la elastina son ejemplos de proteínas fibrosas.
- El colágeno y la elastina son los componentes de la piel, los huesos y el tejido conectivo. También contribuyen a la estructura de los músculos, los órganos y las arterias.
- La queratina se encuentra en la capa externa de la piel humana, el pelo y las uñas, y en las plumas, picos, garras y pezuñas de los animales.
2. Proteínas globulares
Las proteínas globulares son proteínas funcionales. Desempeñan una gama de funciones mucho más amplia que las proteínas fibrosas. Actúan como enzimas, transportadores, hormonas, receptores y mucho más. Se puede decir que las proteínas globulares desempeñan funciones metabólicas.
Estructuralmente, estas proteínas son esféricas o en forma de globo, con cadenas polipeptídicas que se pliegan para darles forma.
La hemoglobina, la insulina, la actina y la amilasa son ejemplos de proteínas globulares.
- La hemoglobina transfiere el oxígeno de los pulmones a las células, dando a la sangre su color rojo.
- La insulina es una hormona que ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre.
- La actina es esencial en la contracción muscular, la motilidad celular, la división celular y la señalización celular.
- La amilasa es una enzima que hidroliza (descompone) el almidón en glucosa.
La amilasa pertenece a uno de los tipos de proteínas más importantes: las enzimas. Las enzimas, en su mayoría globulares, son proteínas especializadas que se encuentran en todos los seres vivos, donde catalizan (aceleran) las reacciones bioquímicas. Puedes saber más sobre este tipo de proteinas en nuestro artículo sobre las enzimas.
Hemos mencionado la actina, una proteína globular que participa en la contracción muscular. Hay otra proteína que trabaja mano a mano con la actina y es la miosina. La miosina no puede incluirse en ninguno de los dos grupos, ya que está formada por una cola fibrosa y una cabeza globular. La parte globular de la miosina se une a la actina y se une e hidroliza el ATP. La energía del ATP se utiliza, entonces, en el mecanismo del filamento deslizante. La miosina y la actina son proteínas motoras, que hidrolizan el ATP para utilizar la energía y moverse a lo largo de los filamentos del citoesqueleto dentro del citoplasma de la célula. Puedes leer más sobre la miosina y la actina en nuestros artículos sobre la contracción muscular.
3. Proteínas de la membrana
Las proteínas de la membrana pueden actuar como enzimas, facilitan el reconocimiento celular y transportan las moléculas durante el transporte activo y pasivo.
Las proteínas de membrana se encuentran en las membranas celulares, tambien conocidas como membranas plasmáticas. Estas son membranas superficiales de la célula, lo que significa que separan el espacio intracelular del espacio extracelular. Están compuestas por una bicapa de fosfolípidos. Puedes saber más sobre esto en nuestro artículo sobre la estructura de la membrana celular.
Proteínas integrales de membrana
Las proteínas integrales de membrana son partes permanentes de la membrana plasmática: están incrustadas en ella. Las proteínas integrales que atraviesan toda la membrana se denominan proteínas transmembrana. Sirven como proteínas de transporte, permitiendo el paso de iones, agua y glucosa a través de la membrana. También, son esenciales para el transporte activo, la difusión y la ósmosis. Hay dos tipos de proteínas transmembrana: las proteínas de canal y las proteínas transportadoras.
Proteínas periféricas de membrana
Las proteínas periféricas de membrana no están unidas permanentemente a la membrana; pueden unirse y separarse a las proteínas integrales o a cualquier lado de la membrana plasmática. Sus funciones incluyen la señalización celular, la conservación de la estructura y la forma de la membrana celular, el reconocimiento de proteínas y la actividad enzimática.
Es importante recordar que las proteínas de membrana se diferencian según su posición en la bicapa de fosfolípidos. Esto es especialmente importante al hablar de las proteínas de canal y de transporte, en el contexto del transporte a través de las membranas celulares. Puede que tengas que dibujar el modelo de mosaico fluido de la bicapa fosfolipídica, indicando sus componentes relevantes, incluidas las proteínas de membrana. Para saber más sobre este modelo, consulta el artículo Estructura membrana celular.
Prueba de Biuret para las proteínas
Las proteínas se analizan mediante el reactivo de biuret, una solución que determina la presencia de enlaces peptídicos en una muestra; por eso la prueba se llama prueba de Biuret.
Para realizar la prueba necesitarás
- Un tubo de ensayo limpio y seco.
- Una muestra de ensayo líquida.
- Un reactivo de Biuret.
La prueba se realiza de la siguiente manera:
- Vierte 1-2 ml de la muestra líquida en el tubo de ensayo.
- Añade la misma cantidad de reactivo de Biuret (es de color azul) al tubo.
- Agita bien y deja que repose durante 5 minutos.
- Observa y anota el cambio. Un resultado positivo es el cambio de color de azul a morado intenso. El color morado indica la presencia de enlaces peptídicos.
Si no utilizas el reactivo de Biuret, puedes utilizar hidróxido de sodio (NaOH) y sulfato de cobre (II) hidratado. Ambas soluciones son componentes del reactivo de Biuret. Añade una cantidad igual de hidróxido de sodio a la muestra, seguida de unas gotas de sulfato de cobre (II) hidratado. El resto es igual: agitar bien, dejar reposar y observar el cambio de color.
| Resultado | Significado |
No hay cambio de color: la solución permanece azul. | Resultado negativo: las proteínas no están presentes. |
Cambio de color: la solución se vuelve púrpura. | Resultado positivo: las proteínas están presentes. |
Tabla 1: interpretación de resultados.
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Proteínas - Puntos clave
- Las proteínas son biomoléculas complejas constituidas por aminoácidos como unidades básicas.
- Las proteínas se forman en reacciones de condensación de aminoácidos, que se unen mediante enlaces covalentes llamados enlaces peptídicos. Los polipéptidos son moléculas compuestas por más de 50 aminoácidos. Las proteínas son polipéptidos.
- La estructura de las proteínas se puede clasificar según su complejidad en: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
- Las proteínas tienen una gran variedad de funciones en los seres vivos. Dependiendo de sus funciones generales se distinguen los siguientes grupos: proteínas fibrosas, proteínas globulares y proteínas de membrana.
- Las proteínas fibrosas son proteínas estructurales responsables de las estructuras firmes de diversas partes de las células, los tejidos y los órganos. Algunos ejemplos son el colágeno, la queratina y la elastina.
- Las proteínas globulares son proteínas funcionales. Actúan como enzimas, transportadores, hormonas, receptores y mucho más. Algunos ejemplos son la hemoglobina, la insulina, la actina y la amilasa.
- Las proteínas de membrana se encuentran en las membranas plasmáticas (membranas de la superficie celular). Sirven como enzimas, facilitan el reconocimiento celular y transportan las moléculas durante el transporte activo y pasivo. Hay proteínas de membrana integrales y periféricas.
- Las proteínas se analizan con la prueba de Biuret, utilizando un reactivo de biuret que determina la presencia de enlaces peptídicos en una muestra. Un resultado positivo es un cambio de color de azul a púrpura.
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Preguntas frecuentes sobre Proteínas
¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son biomoléculas esenciales para la vida. Las proteínas pueden estar compuestas de uno o varios polipéptidos que forman diferentes estructuras tridimensionales.
¿Qué son las proteínas y cómo se clasifican?
Las proteínas son biomoléculas esenciales para la vida. Están formadas por combinaciones de polímeros de aminoácidos conocidos como polipéptidos. Las proteínas se pueden clasificar de acuerdo a su estructura o función.
¿Cuánto mide una proteína?
El tamaño de las proteínas es muy variable. Sin embargo, la mayoría de las proteínas pertenece a la escala nanoscópica (1-100 nanómetros) .
¿Cuál es la clasificación de las proteínas de acuerdo con su función?
Las proteínas se pueden clasificar, de acuerdo con sus funciones generales, en proteínas fibrosas, globulares y de membrana.
¿Cuáles son las funciones de las proteínas?
Las proteínas tienen funciones muy variadas que incluyen funciones estructurales, funciones homeostáticas, funciones de transporte, funciones de transmisión de señales, funciones metabólicas o funciones defensivas, entre otras.
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