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Así que, sin más preámbulos, ¡vamos a sumergirnos en las proteínas y la desnaturalización proteica!
- En primer lugar, veremos la definición de desnaturalización proteica.
- Después, hablaremos de las causas de la desnaturalización.
- Después, exploraremos las características de la desnaturalización.
- A continuación, hablaremos de la importancia de la desnaturalización de las proteínas.
- Por último, veremos algunos ejemplos relacionados con la desnaturalización proteica.
Desnaturalización de proteínas
Empecemos por examinar la definición de proteínas.
Las proteínas son compuestos orgánicos formados por pequeñas moléculas llamadas aminoácidos.
- Los compuestosorgánicos son compuestos que contienen principalmente carbono y pueden sustentar la vida. Los compuestos orgánicos también suelen estar formados por hidrógeno, oxígeno o nitrógeno.
Losaminoácidos son los bloques de construcción o monómeros de las proteínas, como se muestra en la figura 1. Están formados por un carbono alfa (\(\alfa)) unido a un grupo amino (\(NH_2\)), un grupo carboxilo (\(COOH\)), hidrógeno (\(H\)) y una cadena lateral variable llamada (\(R\)) que le confiere distintas propiedades químicas.
Las proteínas son esenciales para la vida, ya que desempeñan diversas funciones. Pueden transportar materiales, controlar procesos fisiológicos como el crecimiento, acelerar reacciones químicas, almacenar cosas, etc.
En la tabla siguiente aparecen algunos ejemplos comunes de proteínas:
Tipos de proteínas | Funciones | Ejemplo |
Enzimas | Las enzimas catalizan y aceleran las reacciones. | La amilasa descompone azúcares y almidones. |
Estructurales | Las proteínas estructurales mantienen la forma y la estructura de las células. | La queratina fortalece el pelo y las uñas. |
Transporte | Mueven materiales por el cuerpo. | La hemoglobina transporta oxígeno por el cuerpo. |
Defensa | Protegen tu cuerpo manteniendo barreras o eliminando amenazas. | Los anticuerpos se unen a moléculas extrañas (antígenos) para facilitar su eliminación. |
Las proteínas tienen distintos tamaños y formas, y la forma de las proteínas es esencial para sus funciones. En general, hay dos formas de proteínas: globulares y fibrosas.
Las proteínas globulares son esféricas, suelen actuar como enzimas o materiales de transporte, son generalmente solubles en agua, tienen una secuencia irregular de aminoácidos y suelen ser más sensibles al calor y a los cambios de pH que las fibrosas. Una proteína globular es una hemoglobina, como se muestra en la figura 2.
Las proteínas fibrosas son más estrechas y prolongadas, suelen tener una función estructural, no suelen ser solubles en agua, tienen una secuencia regular de aminoácidos y suelen ser menos sensibles al calor y a los cambios de pH que las globulares. Un ejemplo de proteína fibrosa es la queratina, como se muestra en la figura 2.
Las proteínas globulares son más solubles que las fibrosas porque los aminoácidos pueden doblarse de forma que los grupos polares estén en la superficie. Las proteínas globulares también tienen interacciones más débiles entre sus secuencias de aminoácidos en comparación con las proteínas fibrosas, lo que facilita su desnaturalización.
Cuando una proteína pierde su forma, decimos que se desnaturaliza.
Ladesnaturalización implica la ruptura de enlaces en la estructura de la proteína, normalmente debido al calor.
La desnaturalización suele provocar la pérdida de la forma, estructura y función de la proteína y, finalmente, su degradación.
Causas de la desnaturalización
Ahora que sabemos qué es la desnaturalización de una proteína, podemos preguntarnos qué hace que una proteína se desnaturalice.
Los cambios de temperatura o los aumentos de calor provocan vibraciones en las moléculas que rompen los enlaces de las proteínas, lo que conduce a la desnaturalización. Ten en cuenta que también se produce desnaturalización por frío; es más difícil de detectar, ya que ocurre por debajo de las temperaturas de congelación o por debajo de \(0^\circ C\).
Los cambios de pH provocan un desequilibrio ácido-base o cantidades diferentes de iones hidrógeno e hidróxido que pueden afectar a la unión en las proteínas, lo que provoca la desnaturalización.
Otros cambios físicos y químicos en el entorno de una proteína también pueden provocar su desnaturalización:
Adición de agentes químicos, como la urea. La urea provoca la desnaturalización de las proteínas porque forma enlaces de hidrógeno más fuertes con el esqueleto de la proteína que el agua.
Adición de venenos metálicos como el plomo. Los metales como el plomo interactúan con los sitios de unión al calcio de una proteína, lo que provoca la rotura de los enlaces o la desnaturalización.
Los agentesfísicos son formas no químicas que pueden provocar lesiones o riesgos para la salud humana.
Los agentesquímicos son compuestos químicos con efectos tóxicos para la salud humana.
Todos los factores comunes que pueden causar desnaturalización se muestran en la tabla siguiente:
Agentes químicos | Agentes físicos |
Detergentes (ex) detergentes cargados como el dodecil sulfato sódico (SDS) | Luz ultravioleta |
Disolventes orgánicos (ej. alcohol) | Altas presiones |
pH | Agitaciones extremas |
Compuestos inorgánicos (ex) urea | Calor |
Características de la desnaturalización
Tras comprender qué es la desnaturalización de las proteínas y por qué se desnaturalizan, debemos repasar qué partes de una proteína pueden desnaturalizarse. Para ello, debemos comprender cómo se crea la conformación final de una proteína.
Como hemos dicho antes, las proteínas están formadas por una cadena de aminoácidos. Cuando unas cadenas de aminoácidos se unen entre sí, crean enlaces peptídicos. Las cadenas más largas de aminoácidos unidos entre sí se denominan enlaces polipeptídicos. Todas las estructuras mencionadas a continuación se muestran en la figura 3, excepto las (\(\beta\)) láminas plegadas.
Estructura primaria: La estructura primaria de una proteína son sus secuencias de aminoácidos unidos en una cadena polipeptídica. Esta secuencia determina la forma de una proteína.
Estructura secundaria: La estructura secundaria se produce al plegar los aminoácidos de la estructura primaria. Las estructuras más comunes en las que se pliegan las proteínas en el nivel secundario son las hélices alfa (\(\alfa\)) y las láminas plegadas beta (\(\beta\)), que se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno.
Estructura terciaria: La estructura terciaria es la estructura tridimensional de una proteína. Esta estructura tridimensional está formada por las interacciones entre los grupos R variables.
Estructura cuaternaria: No todas las proteínas tienen una estructura cuaternaria. Pero algunas proteínas pueden formar estructuras cuaternarias compuestas por múltiples cadenas polipeptídicas. Estas cadenas polipeptídicas pueden denominarse subunidades
Cada proteína tiene su propia secuencia y formas con interacciones químicas que la unen. La desnaturalización se produce cuando se producen cambios físicos y químicos en el entorno, que incluyen, entre otros, la temperatura, el pH y la adición de sustancias químicas. La desnaturalización suele implicar la ruptura de todas las estructuras excepto la estructura primaria.
En general, las proteínas desnaturalizadas tienen una estructura menos uniforme y suelta, que suele ser insoluble en agua.
La desnaturalización de las proteínas destruye su estructura tridimensional o terciaria y su estructura secundaria (también cuaternaria si una proteína tiene más de una cadena polipeptídica).
Que una proteína pueda volver a plegarse tras la desnaturalización depende de la complejidad y el tipo de la propia proteína. La razón por la que puede producirse la "renaturalización" es que la estructura primaria de una proteína no se destruye. Algunas proteínas tienen todas las instrucciones necesarias para el plegamiento en su secuencia de aminoácidos. Sin embargo, otras proteínas pueden necesitar chaperonas.
La renaturalización es el proceso por el que las proteínas vuelven a su confirmación original, normalmente tras la desnaturalización.
Las cha peronas son proteínas que ayudan a plegar o desplegar proteínas más grandes o proteínas con complejos.
Sin embargo, en condiciones extremas, la renaturalización no es posible. Por ejemplo, cuando hervimos o freímos un huevo, lo sometemos a tanto calor que no puede producirse la renaturalización de la proteína.
¿Te has preguntado alguna vez si existen formas prácticas de renaturalizar las proteínas? Pues la respuesta es sí. Los científicos pueden utilizar microesferas para intentar renaturalizar proteínas.
Las microesferas son pequeñas partículas huecas, circulares y normalmente de vidrio o cerámica.
Por ejemplo, la ribonucleasa A mal plegada, que cataliza la degradación del ARN para conferir mayor inmunidad al huésped, puede renaturalizarse o volverse a plegar utilizando microesferas. Tras colocarlas en microesferas, podemos introducir grupos disulfuro y sulfhidrilo. Los científicos teorizan que los grupos sulfhidrilo interactúan con los disulfuro y conducen al replegado de la proteína, ya que se producen reacciones tiol-disulfuro, en las que el tiol se oxida para formar enlaces disulfuro.
Los enlaces disulfuro (\(S-S\)) son las interacciones que estabilizan la formación tridimensional de la proteína o la estructura terciaria, y suelen formarse entre dos cisteínas.
La cisteína es uno de los 20 aminoácidos que utilizan los organismos vivos.
Importancia de la desnaturalización de las proteínas
Cuando las proteínas se desnaturalizan, dejan de funcionar, y esto se debe a que la forma y la conformación de la proteína determinan su función.
Cuando las proteínas dejan de funcionar, no pueden transportar materiales, señalar moléculas, sostener estructuras de nuestro cuerpo, ¡y mucho más! Las proteínas también ayudan a reparar y fabricar nuevas células esenciales para la supervivencia.
Pero además de ser los bloques de construcción de nuestras vidas, las proteínas también pueden utilizarse en novedosos diseños de fármacos. Diseñar fármacos implica diseñar moléculas cuyas formas complementen nuestra diana biológica. Esto se debe a que los fármacos suelen actuar uniéndose al lugar receptor de la diana o donde bloquean el efecto de la proteína o la copian. A veces los fármacos pueden unirse a múltiples sitios receptores de la diana.
Los científicos piensan que al unirse a los sitios receptores de múltiples dianas, los fármacos pueden crear una "firma de interacción molecular" que puede utilizarse para identificar nuevos fármacos o nuevos usos para fármacos antiguos/existentes.
Ejemplos de desnaturalización
Exploremos ahora algunos ejemplos de desnaturalización.
Huevos
Loshuevos están hechos de agua y proteína. Estamos desnaturalizando la proteína a medias cuando batimos las claras de huevo para que les entre aire, creando una consistencia ligera y esponjosa perfecta para los postres. Si las claras se baten, acaban desnaturalizándose del todo y se vuelven rígidas.
Molecularmente, cuando se baten las claras, la proteína se desenreda de modo que los extremos hidrófilos se unen al agua y las partes hidrófobas van hacia el aire. Esto crea enlaces que mantienen la mezcla batida y las burbujas de aire en su sitio. Si no se baten hasta que estén duras, las proteínas sólo estarán medio desnaturalizadas, lo que significa que conservarán sus propiedades elásticas. Al hornearlas, las proteínas se desnaturalizarán completamente y rodearán las burbujas de aire atrapándolas, creando así una consistencia ligera y esponjosa en algunos postres como el suflé.
Las sustanciashidrófilas tienen tendencia o les gusta estar en el agua. En otras palabras, tienen una gran afinidad con el agua o son "amantes del agua" -por ejemplo, los aceites.
Las sustanciashidrófobas tienden a no gustarles el agua. En otras palabras, "odian el agua" o no se mezclan con ella -por ejemplo, el aceite y las grasas.
- Los aminoácidos polares son hidrófilos porque el agua también es una molécula polar. Polar significa que una molécula tiene partes cargadas que no se anulan (ni - ni +).
- Los aminoácidos no polares son hidrófobos. No polar significa aminoácidos que suelen tener cargas anuladas o en los que el grupo R variable está compuesto por hidrógenos y carbonos.
Carne
Lacocción de la carne implica su desnaturalización por el calor, por lo que no es reversible en absoluto. Este proceso va acompañado de cambios de color. Por ejemplo, cuando cocinamos un filete, se producen cambios estructurales. Los tejidos conjuntivos y las proteínas musculares empiezan a desnaturalizarse, cambiando el color y la ternura de la carne.
Pero, ¿cuáles son precisamente algunas proteínas implicadas en este proceso?
La mioglobina es lo que da a la carne su tono rojizo. Debido a la desnaturalización de la mioglobina, el color cambia alrededor de 60 \(^\circ C\).
La carne pasa de transparente a opaca a medida que las proteínas se desnaturalizan, porque la proteína se desenreda y coagula, impidiendo el paso de la luz.
La miosina, una proteína fibrosa, es responsable de los cambios en la textura de la carne, que pasa de cruda a tierna en torno alos 40 \(^\\circ C\).
La actina, otra proteína fibrosa, se desnaturaliza a temperaturas más altas que la miosina. Se desnaturaliza alrededor de ~70 \(^\circ C\ ), y es responsable de que la carne sea más dura y seca.
Desnaturalización - Puntos clave
- Las proteínas son compuestos orgánicos formados por pequeñas moléculas llamadas aminoácidos.
- Las proteínas son esenciales para la vida, ya que desempeñan diversas funciones. Pueden transportar materiales, controlar procesos fisiológicos como el crecimiento, acelerar reacciones químicas, almacenar cosas, etc.
La desnaturalización suele provocar la pérdida de la forma, estructura y función de las proteínas y, finalmente, su degradación.
Cada proteína tiene su propia secuencia y formas con interacciones químicas que la unen. La desnaturalización se produce cuando hay cambios físicos y químicos en el entorno.
Que una proteína pueda volver a plegarse tras la desnaturalización depende de la complejidad y el tipo de la propia proteína. La razón por la que puede producirse la "renaturalización" es que la estructura primaria de una proteína no se destruye.
Referencias
- http://pressbooks-dev.oer.hawaii.edu/humannutrition/chapter/the-role-of-proteins-in-foods-cooking-and-denaturation/
- https://www.youtube.com/watch?v=YhTpnRzp-eQ
- https://www.youtube.com/watch?v=hok2hyED9go
- https://chem.libretexts.org/Courses/University_of_Arkansas_Little_Rock/Chem_4320/Chem_4320%2F%2F5320%3A_Biochemistry_1/02%3A__Protein_Structure/2.3%3A_Denaturation_of_proteins
- https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins
- https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0927775798006256?via%3Dihub
- https://www.youtube.com/watch?v=NGPcJgFLfUc
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6155886/
- https://www.exploratorium.edu/cooking/icooks/11-03-03.html#:~:text=Si%20los%20huevos%20blancos%20son%20golpeados, conservan%20algo%20de%20su%20elasticidad.
- https://blog.thermoworks.com/beef/coming-heat-effects-muscle-fibers-meat/
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