Las reacciones enzimáticas son una parte vital del metabolismo, del cual depende la vida de todos los seres vivos.
Como su nombre lo indica, estas reacciones están mediadas por enzimas: proteínas que aceleran la velocidad de la reacción, al disminuir la energía de activación. Las enzimas deben realizar su trabajo en un rango de condiciones óptimas, para desempeñarse de la forma más eficiente posible. El estudio de la actividad enzimática lleva a una mejor comprensión de estas condiciones para cada tipo de reacción o enzima, lo cual es esencial para procesos biotecnológicos como los relacionados con el tratamiento de diferentes condiciones y enfermedades. Además, este conocimiento se usa para incorporar enzimas naturales o artificiales a procesos químicos industriales, con el objetivo de mejorar su eficiencia y disminuir el costo energético y la cantidad de subproductos de desecho.
¿Qué son las reacciones enzimáticas?
Las reacciones enzimáticas son reacciones bioquímicas que se llevan a cabo en los seres vivos, tanto a nivel intracelular como extracelular, con la ayuda de enzimas.
Las enzimas (proteínas en su mayoría) funcionan como catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas, sin provocar cambios duraderos (no proveen a la reacción energía ni sustratos), pues reducen la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción química.
Vamos a adentrarnos en las reacciones controladas por enzimas.
Catálisis: proceso por el que un catalizador, como una enzimas, aumenta la velocidad de una reacción.
Energía de activación: la energía mínima necesaria para iniciar una reacción química específica.
Para medir la actividad de las reacciones catalizadas por enzimas, podemos utilizar los siguientes métodos:
- El cálculo de la velocidad de formación de un producto: la velocidad a la que, a partir de un sustrato, se forma un nuevo producto.
- El cálculo de la velocidad de desaparición de un sustrato: la velocidad a la que se agota una cantidad específica de sustrato, debido a que se está convirtiendo en el producto.
Velocidad de una reacción enzimática
Los bioquímicos estudian la actividad enzimática analizando la velocidad de una reacción, lo que se denomina cinética de la reacción enzimática. Una forma de analizar cómo varía la velocidad de una reacción es cambiando la concentración de sustrato; esto, como veremos más adelante, fue postulado por Michaelis y Menten.
La cinética enzimática estudia la velocidad de la catalisis enzimática en las reacciones químicas, los factores que la afectan y los mecanismos catalíticos específicos.
La velocidad de la reacción enzimática aumenta, con el incremento en la concentración de sustrato, hasta alcanzar un límite máximo; después de este, la velocidad de la reacción se mantiene constante. Esto, asumiendo una concentración constante de la enzima (no aumenta ni disminuye).
En otras palabras: cuando todas las moléculas de la enzima están saturadas con el sustrato, aunque haya moléculas de sustrato sobrantes, estas no reaccionarán. Cuando el sustrato que está unido a las enzimas haya reaccionado y se haya liberado, la enzima puede unirse nuevamente a más sustrato; así la velocidad de reacción se estabiliza, es decir, no puede aumentar más.
Puedes ver en la Fig. 1 que la velocidad de reacción aumenta, inicialmente. Sin embargo, la velocidad alcanza una meseta (velocidad máxima) cuando todas las enzimas están ocupadas (que representa la estabilización de la velocidad de reacción).
Ecuación de Michaelis-Menten para el estudio de las reacciones enzimáticas
Con base en la dinámica entre moléculas de enzimas libres y moléculas unidas al sustrato (complejo Enzima-Sustrato o complejo ES), Michaelis y Menten describieron KM, una constante que indica a qué concentración de sustrato (dada en milimoles por litro) se alcanza la mitad de la velocidad máxima de la reacción enzimática. Este punto (mitad de la velocidad máxima) significa que la mitad de las moléculas de enzima se encuentra como complejo ES, por lo que la otra mitad está libre.
La KM nos da una idea de la afinidad de la enzima por el sustrato:
- Una afinidad grande significa que, con una concentración baja de sustrato, se alcanzará la mitad de la velocidad máxima; por lo tanto, la KM es baja.
- Una KM alta, entonces, nos indica que la afinidad es baja; por lo tanto, se necesita una mayor concentración de sustrato para alcanzar ese punto de equilibrio.
Esta relación se expresa en la ecuación de Michaelis-Menten:
$$V_{0} = \frac{V_{max}\left[ S \right]}{K_{m}+\left[ S \right]}$$
Donde:
- V0 = velocidad inicial a cierta concentración de sustrato
- Vmax = velocidad máxima
- [S] = concentración de sustrato
Factores que afectan la cinética de las reacciones enzimáticas
Hay diferentes factores que pueden influir en la velocidad de una reacción enzimática, entre ellos se destacan:
- Temperatura: al aumentar la temperatura, la actividad enzimática se incrementa, debido a que hay una mayor cantidad de colisiones entre las moléculas. Sin embargo, una temperatura demasiado elevada puede provocar la desnaturalización de la enzima.
- pH: las diferentes enzimas tienen determinados niveles de pH óptimos en los que pueden funcionar mejor. Los cambios de pH fuera del rango óptimo pueden desnaturalizar una enzima.
- Concentración del sustrato: más sustrato equivale a más colisiones con la enzima; sin embargo, la tasa no sigue aumentando exponencialmente, a menos que haya un número ilimitado de enzimas. Cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados, estas no pueden a unirse más sustratos.
- Concentración de la enzima: el aumento de la concentración de la enzima aumentará la velocidad de reacción, hasta cierto punto, a menos que haya un suministro ilimitado de sustrato. Cuando todo el sustrato ha reaccionado, la enzima ya no tiene nada a que unirse.
- Presencia de inhibidores: existen diferentes tipos de inhibidores que desactivan a la enzima temporal o permanentemente.
- Activadores enzimáticos: moléculas específicas que se unen a las enzimas para aumentar su actividad.
Desnaturalización: proceso por el que una proteína pierde su forma (cambia su estructura terciaria o 3D) y ya no puede unirse al sustrato de forma eficaz.
Sitio activo de la enzima: lugar de unión específico para el sustrato.
Estos factores se describen con más detalle en el artículo Factores que afectan la actividad enzimática.
Ejemplo de reacciones enzimáticas
Veamos, como ejemplo, la actividad enzimática de la lactasa.
La lactasa es una enzima que descompone la lactosa en sus monómeros, glucosa y galactosa.
- Dos moléculas se utilizan en el metabolismo para la producción de ATP (Fig. 2).
- Una disminución de la función de la lactasa puede conducir a la intolerancia a la lactosa.
Veamos, ahora, la actividad enzimática de la lactasa y cómo la temperatura y el pH afectan su cinética:
La Fig. 3 muestra la producción de glucosa, manteniendo la concentración de lactosa en 500 mg/dL y el pH en 7; pero, alterando la temperatura. Obsérvese que a 0 °C, y a temperaturas mayores o iguales a 80 °C, no se produce glucosa. El gráfico también nos indica que la temperatura óptima para la glucosa está entre 20-40 °C.
Por otro lado, si mantenemos la concentración de lactosa en 500 mg/dL, la temperatura en 25 °C y solo cambiamos el pH, obtenemos una gráfica como la que se muestra en la Fig. 4. Esto nos indica que la concentración de glucosa es mayor a un pH 6.
Tipos de reacciones enzimáticas
Hay seis tipos de reacciones enzimáticas con las que debes estar familiarizado:
Reacción enzimática | Descripción | Nombre general de la enzima | Ejemplos |
Óxido-reducción | reacciones de oxidación-reducción (redox), donde se tranfieren electrones de átomos como el hidrógeno y el oxígeno. | Oxidorreductasa | La alcohol deshidrogenasa metaboliza el alcohol por oxidación; la malato deshidrogenasa reduce el ácido oxalacético en ácido málico. |
Transferencia | Transferencia de grupos funcionales/químicos entre moléculas | Transferasa | Las quinasas transfieren grupos fosfato; las aminotransferasas transfieren grupos amino. |
Hidrólisis | Descomposición o separación de moléculas por adición de agua que rompe un enlace covalente. | Hidrolasa | Las nucleasas y las proteasas (amilasas, lipasas, tripsina, pepsina), sacarasa, lactasa |
Ruptura o formación de enlaces dobles | ruptura de enlaces en reacciones que no son de hidrólisis (es decir, sin la adición de agua), liberando (a veces) un grupo funcional o formando enlaces. | Liasa | La aldolasa cataliza la descomposición de la fructosa-1,6-bifosfato en gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato durante la glucólsis. |
Isomerización | Reordenación de la molécula (conversión entre isómeros). | Isomerasa | Las fotoisomerasas catalizan la isomerización de pigmentos biológicos, como los que tenemos en los ojos para la percepción de la luz y el color. |
Síntesis o formación de enlace covalente | Reacciones en las que intervienen dos moléculas que se unen por un enlace covalente acoplado a la hidrólisis del ATP. | Ligasa o sintetasa | la ADN ligasa une segmentos de ADN. |
Tabla 1: Descripción de los tipos de reacciones enzimáticas, las enzimas que las llevan a cabo y algunos ejemplos.
Estas reacciones controladas por enzimas forman parte del metabolismo celular, y pueden ser reacciones tanto catabólicas como anabólicas.
Reacciones anabólicas: formación de nuevas moléculas de gran tamaño, a partir de moléculas más pequeñas.
Reacciones catabólicas: descomposición de una molécula grande en moléculas más pequeñas.
Recuerda que las enzimas se nombran y clasifican en función de su actividad característica, y estos nombres se derivan del sustrato o de la reacción química que la enzima cataliza.
Reacciones enzimáticas - Puntos clave
- La cinética de las reacciones enzimáticas es el estudio de la velocidad de la reacción.
- La constante de Michaelis-Menten (KM) nos indica a qué concentración de sustrato se alcanza la mitad de la velocidad máxima de la reacción enzimática.
- El valor de KMy la afinidad de la enzima por el sustrato muestran una relación negativa.
- Por ejemplo: a mayor KM, se necesita una mayor concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima; esto indica una baja afinidad por el sustrato.
- La velocidad de una reacción enzimática es afectada por varios factores: temperatura, pH, concentración de sustrato y de la enzima, y presencia de inhibidores o activadores enzimáticos.
- Las reacciones enzimáticas se clasifican dentro de seis grupos generales: de óxido-reducción (o redox), transferencia de grupos funcionales, hidrólisis (descomposición de moléculas), ruptura o formación de enlaces dobles, isomerización (conversión entre moléculas isoméricas), síntesis (formación de enlaces covalentes para unir moléculas).
- Las enzimas se nombran y clasifican en función de su actividad característica, y estos nombres se derivan del sustrato o de la reacción química que la enzima cataliza.
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