Estructura Proteica

Las proteínas son biomoléculas con estructuras complejas formadas por aminoácidos. Según la secuencia de estos aminoácidos y la complejidad de las estructuras, podemos diferenciar cuatro estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Aminoácidos: unidades básicas de la estructura proteica

En el artículo sobre las proteínas, ya hemos presentado los aminoácidos, moléculas biológicas vitales. Sin embargo, ¿por qué no repasar para comprender mejor las cuatro estructuras de las proteínas? Al fin y al cabo, se dice que la repetición es la madre de todo aprendizaje.

Los aminoácidos se unen con enlaces peptídicos durante una reacción química llamada reacción de condensación, formando cadenas peptídicas. Cuando se unen más de 50 aminoácidos, se forma una larga cadena llamada cadena polipeptídica (o polipéptido). Observa la siguiente figura y fíjate en la estructura de los aminoácidos.

Ahora, ya con nuestros conocimientos refrescados, veamos en qué consisten las cuatro estructuras.

Estructura proteica primaria

La estructura primaria de las proteínas es la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Esta secuencia está determinada por el ADN, más concretamente por genes específicos. Esta secuencia es esencial porque afecta tanto a la forma como a la función de las proteínas. Si se cambia un solo aminoácido de la secuencia, la forma de la proteína cambia. Además, como la forma de las biomoléculas afecta sus funciones, se puede concluir que la forma de las proteínas también cambia su función. Puedes leer más sobre la importancia del ADN en la creación de una secuencia específica de aminoácidos en nuestro artículo sobre la síntesis de proteínas.

Estructura proteica secundaria

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a la cadena polipeptídica de la estructura primaria que se retuerce y pliega de una manera determinada. El grado de plegado es específico de cada proteína.

La cadena, o partes de la cadena, pueden formar dos estructuras diferentes:

• La estructura α-hélice
• La estructura de lamina β o lamina plegada.

Las proteínas pueden tener sólo una α-hélice, sólo una lamina plegada o una mezcla de ambas. Estos pliegues en la cadena se producen cuando se forman enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos. Estos enlaces proporcionan estabilidad. Se forman entre un átomo de hidrógeno (H) cargado positivamente del grupo amino -NH2 de un aminoácido y un oxígeno (O) cargado negativamente del grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido.

Supongamos que has leído nuestro artículo sobre las biomoléculas, que explica los diferentes enlaces en las moléculas biológicas. En ese caso, recordarás que los enlaces de hidrógeno son débiles por sí mismos, pero proporcionan fuerza a las moléculas cuando están en grandes cantidades. Aun así, son fáciles de romper.

Estructura proteica terciaria

En la estructura secundaria, hemos visto qué partes de la cadena polipeptídica se retuercen y doblan. Si la cadena, con su estructura secundaria, se retuerce y se pliega aún más, toda la molécula adquiere una forma globular específica. Esta es la estructura terciaria de la proteína.

La estructura terciaria es la estructura tridimensional general de las proteínas; es otro nivel de complejidad. Se puede decir que la estructura de la proteína ha subido de nivel en complejidad.

En la estructura terciaria (y en la cuaternaria, como veremos más adelante) de ciertas proteínas conocidas como heteroproteínas se puede encontrar un grupo no proteico, llamado grupo prostético, unido a las cadenas de aminoácidos. Los grupos prostéticos sirven como moléculas auxiliares en las reacciones químicas.

A medida que se va formando la estructura terciaria, se van formando también enlaces distintos a los peptídicos entre los aminoácidos. Estos enlaces determinan la forma y la estabilidad de la estructura terciaria de la proteína.

• Enlaces de hidrógeno: Estos enlaces se forman entre los átomos de oxígeno o nitrógeno y de hidrógeno en los grupos R de los diferentes aminoácidos. No son fuertes, aunque haya muchos de ellos.
• Enlaces iónicos: Los enlaces iónicos se forman entre los grupos carboxilo y amino de diferentes aminoácidos que ya no forman parte de enlaces peptídicos. Además, los aminoácidos deben estar cerca unos de otros para que se formen enlaces iónicos. Al igual que los enlaces de hidrógeno, estos enlaces no son fuertes y se rompen fácilmente, normalmente debido al cambio de pH.
• Puentes de disulfuro: Estos enlaces se forman entre aminoácidos que tienen azufre en sus grupos R. El aminoácido en este caso se llama cisteina. La cisteina es una de las fuentes importantes de azufre en el metabolismo humano. Los puentes de disulfuro son mucho más fuertes que los enlaces iónicos y de hidrógeno.

Estructura proteica cuaternaria

La estructura cuaternaria de las proteínas se refiere a una estructura aún más compleja, que consta de más de una cadena polipeptídica. Cada cadena tiene sus propias estructuras primaria, secundaria y terciaria y se denomina subunidad en la estructura cuaternaria. Aquí también están presentes los enlaces de hidrógeno, iónicos y de disulfuro, que mantienen unidas las cadenas. Puedes aprender más sobre la diferencia entre las estructuras terciaria y cuaternaria observando la hemoglobina, que explicaremos a continuación.

Estructura proteica de la hemoglobina

Veamos la estructura de la hemoglobina, una de las proteínas esenciales de nuestro organismo. La hemoglobina es una proteína globular que transfiere el oxigeno de los pulmones a las células, dando a la sangre su color rojo.

Su estructura cuaternaria tiene cuatro cadenas polipeptídicas entrelazadas a través de los enlaces químicos mencionados. Las cadenas se denominan subunidades alfa y beta. Las cadenas alfa son idénticas entre sí, al igual que las cadenas beta (pero estas son diferentes de las cadenas alfa). Conectado a estas cuatro cadenas está el grupo prostético hemo, que contiene el ion hierro al que se une el oxígeno. Para una mejor comprensión, observa las siguientes figuras.

La función de la estructura proteica

Cuando te preguntes por la importancia de la estructura de las proteínas, recuerda que la forma tridimensional afecta su función. Esta forma da a cada proteína una conformación específica, lo que es importante porque las proteínas necesitan reconocer y ser reconocidas por otras moléculas para interactuar.

¿Recuerdas las proteínas fibrosas, globulares y de membrana? Las proteínas transportadoras, un tipo de proteína de membrana, suelen transportar solo un tipo de molécula, que se suma a su sitio de unión. Por ejemplo, el transportador de glucosa 1 (GLUT1) transporta glucosa a través de la membrana plasmática (la membrana de la superficie celular). Si su estructura nativa (estructura original) cambiara, su eficacia para unir la glucosa disminuiría o se perdería por completo.

La importancia de la estructura proteica primaria

La estructura tridimensional, por tanto, determina la función de las proteínas. A su vez, la estructura tridimensional de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos (la estructura primaria de las proteínas).

Te preguntarás: ¿por qué una estructura aparentemente sencilla desempeña un papel tan vital en la forma y la función de las más complejas? Si recuerdas lo que leiste sobre la estructura primaria, sabrás que la estructura y la función de las proteínas cambiarían si se omitiera un solo aminoácido o se cambiara por otro. Esto se debe a que todas las proteínas están codificadas, lo que significa que solo funcionan correctamente si sus componentes (o unidades) están todos presentes y encajan; es decir, si su código es correcto. La estructura tridimensional es, al fin y al cabo, muchos aminoácidos unidos.

Diagrama de los tipos de estructura proteica