Fruta, huevo, pescado... ¿Qué tienen todos ellos en común? Además de ser alimentos, están repletos de proteínas. Las proteínas desempeñan muchas funciones vitales en nuestro cuerpo como, por ejemplo, mantener la estructura de nuestros cuerpos y alimentos.
Cuando batimos huevos para hacer un pastel, lo hacemos para unir los ingredientes y dar textura al pastel. También nos encontramos con las proteínas, como las del yogur y la caseína de la leche.
Las proteínas están en nuestro cuerpo y en los alimentos; cumplen funciones esenciales, por lo que es necesario comprender todo sobre ellas.
- En este artículo veremos qué son las proteínas, para poder entender mejor lo que es su desnaturalización.
- Estudiaremos qué es la desnaturalización de las proteínas, qué importancia tiene, y cuáles son los agentes que la provocan.
- Veremos ejemplos de desnaturalización en nuestra vida cotidiana, sobre todo de alimentos que consumimos prácticamente a diario.
- Posteriormente, analizaremos más en profundidad dos de los agentes que provocan la desnaturalización de las proteínas: los cambios de temperatura y de pH.
Las proteínas
Las proteínas son compuestos orgánicos que se encuentran en muchos de los elementos que vemos en nuestro día a día; llevan a cabo funciones muy importantes en nuestro cuerpo para que podamos vivir.
- Los compuestos orgánicos son aquellos que contienen, principalmente, carbono (C) y pueden sustentar la vida; también pueden estar formados por hidrógeno (H), Oxígeno (O) o nitrógeno (N).
Puedes pensar en las proteínas como una gran construcción hecha de pequeños bloques. Estos pequeños bloques son los aminoácidos.
Los aminoácidos son los bloques de construcción o monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono alfa (α) unido a un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral variable denominada (R), que le confiere diferentes propiedades químicas.
Las proteínas son esenciales para la vida, ya que desempeñan diversas funciones: pueden transportar materiales, controlar procesos fisiológicos como el crecimiento, acelerar reacciones químicas, almacenar sustancias, etc.
Fig. 1: Estructura de un aminoácido. Se pueden observar sus distintos componentes; es decir, un carbono alfa (α) unido a un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral de variable (R), que le confiere diferentes propiedades químicas.
A continuación veremos algunos de los ejemplos más comunes de proteínas:
| Tipo de proteína | Funciones | Ejemplo |
| Enzimas | Las enzimas catalizan y aceleran las reacciones | La amilasa descompone los azúcares y los almidones |
| Proteínas estructurales | Las proteínas estructurales mantienen la estructura de la célula y su forma | La queratina fortalece el cabello y las uñas |
| Proteínas de transporte | Permiten el movimiento de los materiales por el cuerpo | La hemoglobina transporta el oxígeno por el cuerpo |
| Proteínas de defensa | Protegen el cuerpo, manteniendo barreras o eliminando amenazas. | Los anticuerpos se unen a moléculas extrañas (antígenos) para facilitar su eliminación |
Tabla 1: Proteínas, funciones y ejemplos.
Las proteínas tienen diferentes tamaños y formas. La forma de las proteínas es esencial para sus funciones. En general, hay dos formas de proteínas: globular y fibrosa:
- Las proteínas globulares son esféricas, suelen actuar como enzimas o materiales de transporte, son generalmente solubles en agua, tienen una secuencia irregular de aminoácidos y suelen ser más sensibles al calor y a los cambios de pH que las fibrosas.
- Una proteína globular es la hemoglobina, como se muestra en la figura 2.
- Las proteínas fibrosas son más estrechas y prolongadas, suelen tener una función estructural, generalmente no son solubles en agua, tienen una secuencia regular de aminoácidos y suelen ser menos sensibles al calor y a los cambios de pH que las globulares.
- Un ejemplo de proteína fibrosa es la queratina, como se muestra en la figura 2.
Las proteínas globulares son más solubles que las fibrosas, porque los aminoácidos pueden doblarse de manera que los grupos estén en la superficie. Las proteínas globulares también tienen interacciones más débiles entre sus secuencias de aminoácidos, en comparación a las proteínas fibrosas; esto hace a las globulares más fáciles de desnaturalizar.
Figura 2: proteínas fibrosas y proteínas globulares.
¿Qué es la desnaturalización de las proteínas?
La desnaturalización de las proteínas es la pérdida de la forma nativa de una proteína. La desnaturalización implica la ruptura de los enlaces no covalentes en la estructura de la proteína, lo que suele provocar la pérdida de la forma, la estructura y la función de la proteína; como consecuencia se llega a una degradación.
¿Alguna vez has cocinado un huevo frito y has visto que la clara cambia de color?: Pasa de un color transparente amarillento a un color blanco. Esto también ocurre si lo hervimos o si lo hacemos en el microondas.
Pues bien, esto se debe a la desnaturalización de las proteínas que se encuentran en el huevo.
Características de la desnaturalización de las proteínas
Después de entender qué es la desnaturalización de las proteínas y por qué se desnaturalizan, debemos entender qué partes de una proteína pueden desnaturalizarse. Para ello, debemos saber cómo se genera la conformación final de una proteína.
Como hemos comentado anteriormente, las proteínas están formadas por una cadena de aminoácidos; cuando algunas cadenas de aminoácidos se unen, originan enlaces peptídicos.
Las cadenas más largas de aminoácidos unidas entre sí se denominan enlaces polipeptídicos.
Veamos las estructuras:
- Estructura primaria: Está formada por las secuencias de aminoácidos unidas en una cadena polipeptídica. Esta secuencia determina la forma de la proteína.
- Estructura secundaria: Se produce al plegar los aminoácidos de la estructura primaria. Las estructuras más comunes en las que se pliegan las proteínas en el nivel secundario son las hélices alfa (α) y las láminas plegadas beta (β), que se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno.
- Estructura terciaria: Es la estructura tridimensional de una proteína, formada por las interacciones entre los grupos R variables.
- Estructura cuaternaria: No todas las proteínas tienen una estructura cuaternaria, pero algunas pueden formar unas estructuras que consisten en la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas, que pueden denominarse subunidades.
Fig. 3: Estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria).
Todas las estructuras que se mencionaron se muestran en la figura 3, excepto las (β) hojas plegadas:
Cada proteína tiene su propia secuencia y se forma con interacciones químicas que la unen. La desnaturalización se produce cuando se producen cambios físicos y químicos en el entorno. Estos incluyen, entre otros: la temperatura, el pH y la adición de sustancias químicas. La desnaturalización suele implicar la ruptura de todas las estructuras, excepto la estructura primaria; es decir, destruye la estructura tridimensional o terciaria de una proteína y la estructura secundaria —también la cuaternaria, si una proteína tiene más de una cadena polipeptídica—. Por ello, en general, las proteínas desnaturalizadas tienen una estructura menos uniforme y suelta, que suele ser insoluble en agua.
Que una proteína pueda volver a plegarse tras la desnaturalización depende de la complejidad y el tipo de la propia proteína. La razón por la que puede producirse la renaturalización es que la estructura primaria de una proteína no se destruye. Algunas proteínas tienen todas las instrucciones necesarias para el plegado en su secuencia de aminoácidos; sin embargo, otras proteínas pueden necesitar chaperonas (proteínas que ayudan a plegar o desplegar proteínas más grandes o proteínas con complejos).
La renaturalización es el proceso por el que las proteínas vuelven a su conformación original, normalmente tras la desnaturalización.
No obstante, en condiciones extremas, la renaturalización se vuelve muy difícil.
Por ejemplo, cuando hervimos o freímos un huevo, lo sometemos a tanto calor que la renaturalización de la proteína no puede producirse de forma sencilla o espontánea.
¿Te has preguntado alguna vez si hay formas prácticas de renaturalizar las proteínas? Pues la respuesta es sí. Los científicos pueden utilizar microesferas para intentar renaturalizar las proteínas; estas son pequeñas partículas huecas y circulares que suelen estar hechas de vidrio o cerámica.
Por ejemplo, la ribonucleasa A mal plegada, que cataliza la degradación del ARN para conferir una mayor inmunidad al huésped, puede ser renaturalizada o replegada usando microesferas.
Tras colocarlas en las microesferas, podemos introducir grupos disulfuro y sulfhidrilo. Los científicos teorizan que los grupos sulfhidrilos interactúan con los disulfuros y conducen al replegado de la proteína, ya que se producen reacciones tiol-disulfuro, en las que el tiol se oxida para formar enlaces disulfuro.
Los enlaces disulfuro (S-S) son las interacciones que estabilizan la formación tridimensional de la proteína, o la estructura terciaria; suelen formarse entre dos cisteínas (la cisteína es uno de los 20 aminoácidos que usan los organismos vivos).
Importancia de la desnaturalización de las proteínas
Cuando las proteínas se desnaturalizan, dejan de funcionar, debido a que la forma y la conformación de la proteína determinan su función. Por lo tanto, cuando se desnaturalizan las proteínas, estas no pueden transportar materiales, señalar moléculas, sostener estructuras en nuestro cuerpo… ¡y mucho más! Las proteínas también ayudan a reparar y a fabricar nuevas células esenciales para la supervivencia.
Pero, además de ser los bloques de construcción de nuestras vidas, las proteínas también pueden utilizarse en el diseño de nuevos fármacos, lo que implica el diseño de moléculas cuyas formas complementan nuestro objetivo biológico. Esto se debe a que los fármacos suelen actuar uniéndose al sitio receptor de la diana o donde bloquean el efecto de la proteína o la copian; a veces pueden unirse a múltiples sitios receptores de la diana.
Los científicos creen que, al unirse a múltiples sitios receptores de la diana, los fármacos pueden crear una “firma de interacción molecular” que puede emplearse para identificar nuevos fármacos o nuevos usos de fármacos ya existentes.
Agentes desnaturalizantes de proteínas
Ahora que sabemos qué es la desnaturalización de las proteínas, podemos preguntarnos cuáles son las causas para que una proteína se desnaturalice:
- Los cambios de temperatura, sobre todo los aumentos de calor, provocan vibraciones en las moléculas que rompen los enlaces en las proteínas; esto conduce a la desnaturalización. También se produce la desnaturalización a causa del frío, aunque es más difícil de detectar, ya que ocurre por debajo de las temperaturas de congelación o por debajo de 0 °C.
- Los cambios de pH provocan un desequilibrio ácido-base o cantidades diferentes de iones de hidrógeno e hidróxido que pueden afectar a la unión de las proteínas; esto provoca su desnaturalización.
- Adición de agentes químicos, como la urea. La urea provoca la desnaturalización de la proteína, porque forma enlaces de hidrógeno más fuertes con la columna vertebral de la proteína que el agua.
- Adición de venenos metálicos, como el plomo. Los metales como el plomo interactúan con los sitios de unión al calcio de las proteínas, lo que provoca la ruptura de los enlaces o la desnaturalización.
Los factores que pueden provocar la desnaturalización de las proteínas pueden ser agentes químicos o agentes físicos:
- Los agentes químicos son compuestos químicos con efectos tóxicos para la salud de los seres humanos.
- Los agentes físicos son formas no químicasque pueden provocar lesiones o riesgos para la salud humana.
- Por ejemplo: el calor, la presión, la luz…
En la siguiente tabla puedes ver
| Agentes químicos | Agentes físicos |
Detergentes. - Por ejemplo, los cargados, como el dodecilsulfato de sodio (SDS))
| Luz ultravioleta (UV) |
| Disolventes orgánicos. | Altas presiones |
| pH | Agitaciones extremas |
| Compuestos inorgánicos. | Calor |
Tabla 2: Ejemplos de agentes químicos y agentes físicos que desnaturalizan las proteínas.
Ejemplos de desnaturalización de proteínas
Veamos algunos ejemplos de nuestra vida cotidiana en los que presenciamos la desnaturalización de las proteínas:
Huevos
Los huevos están hechos, principalmente, de agua y proteínas. Cuando batimos un huevo o cuando montamos las claras para hacer merengue, lo estamos desnaturalizando; aunque a medias, no completamente. Esto se debe a que estamos creando una consistencia ligera y esponjosa a partir de una sustancia que era líquida. Pero, si las claras se baten durante más tiempo, acaban desnaturalizándose completamente y se vuelven rígidas.
Molecularmente, cuando se baten las claras, la proteína se desenreda, de modo que los extremos hidrófilos se unen al agua y las partes hidrófobas van hacia el aire. Esto origina enlaces que mantienen la mezcla batida y las burbujas de aire en su lugar. Si no se baten hasta que estén duras, las proteínas solo se desnaturalizan a medias, lo que significa que conservarán sus propiedades elásticas. Al hornearse, las proteínas se desnaturalizan por completo y rodean las burbujas de aire hasta atraparlas; esto genera una consistencia ligera y esponjosa, como se puede observar en algunos postres, como el suflé.
Las sustancias hidrófilas tienen tendencia a estar el agua. En otras palabras, tienen una fuerte afinidad con el agua (son amantes del agua).
- Los aminoácidos polares son hidrofílicos, porque el agua también es una molécula polar. Polar significa que una molécula tiene partes cargadas que no se anulan (ya sea negativo o positivo).
Las sustancias hidrofóbicas o hidrófobas tienden a no gustar del agua. En otras palabras, son odiosas para el agua o no se mezclan con ella. Por ejemplo, el aceite y las grasas.
- Los aminoácidos no polares son hidrofóbicos. Suelen tener cargas anuladas o cuyo grupo R variable está compuesto por hidrógenos (H) y carbonos (C).
Carne
La cocción de la carne implica la desnaturalización por el calor, lo que hace que no sea reversible en absoluto. Este proceso acompaña a los cambios de color.
Por ejemplo, cuando cocinamos un filete de carne, se producen cambios estructurales. Los tejidos conectivos y las proteínas musculares comienzan a desnaturalizarse: cambia el color y la ternura de la carne.
Pero, concretamente, ¿Cuáles son las proteínas que intervienen en este proceso?:
- La mioglobina es la que da a la carne su tono rojizo. Debido a la desnaturalización de la mioglobina, el color cambia alrededor de 60°C. La carne pasa de ser un poco transparente a ser opaca, a medida que las proteínas se desnaturalizan porque se desenredan y coagulan; esto hace que la luz no pueda pasar.
- La miosina, una proteína fibrosa, es responsable de los cambios en la textura de la carne, que pasa de cruda a tierna en torno a los 40°C.
- La actina, otra proteína fibrosa, se desnaturaliza a temperaturas más altas que la miosina. Se desnaturaliza alrededor de 70°C , y es la responsable de que la carne sea más dura y seca.
Desnaturalización de proteínas por temperatura
Los cambios de temperatura son cambios físicos que pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. Esto se debe a que, cuando calentamos una sustancia, sus moléculas comienzan a moverse muy rápidamente, lo que provoca la rotura de los enlaces que unen los átomos que las forman. Como consecuencia, las proteínas pierden su forma; es decir, se desnaturalizan.
Cuando enfriamos una sustancia, sus moléculas se mueven más lentamente y sus enlaces pueden llegar a congelarse; esto ocasiona la rotura de los enlaces que unen los aminoácidos, lo que provoca la consecuente pérdida de forma en las proteínas (desnaturalización).
Las proteínas globulares son más sensibles a los cambios de temperatura que las fibrosas.
Desnaturalización de proteínas por pH
Los cambios en el pH pueden llegar a provocar desequilibrios en las proteínas, hasta llegar su desnaturalización. Esto se debe a que cuando se cambia el pH de una disolución, se produce un desequilibrio ácido-base generado por una diferencia de cantidad de iones de hidrógeno (H+) e hidróxido (OH-). Esto afecta a la unión de los aminoácidos que forman las proteínas; así se produce su desnaturalización.
Desnaturalización de las proteínas - Puntos clave
- Las proteínas son compuestos orgánicos formados por pequeñas moléculas llamadas aminoácidos.
- Las proteínas son esenciales para la vida, ya que desempeñan diversas funciones.
- Pueden transportar materiales, controlar procesos fisiológicos como el crecimiento, acelerar reacciones químicas, almacenar compuestos, etc.
- La desnaturalización suele provocar la pérdida de la forma, la estructura y la función de las proteínas, y su eventual degradación.
- Cada proteína tiene su propia secuencia química, que se forma con interacciones químicas que la unen. La desnaturalización se produce cuando se producen cambios físicos y químicos en el entorno.
- Que una proteína pueda volver a plegarse después de la desnaturalización depende de la complejidad y el tipo de la propia proteína. La razón por la que puede producirse esta renaturalización es que la estructura primaria de una proteína no se destruye.
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