Aminoácidos

La estructura de los aminoácidos

Como ya hemos dicho, los aminoácidos contienen tanto el amino ($-{\mathrm{NH}}_2$) y carboxilo ($-\mathrm{COOH}$). De hecho, todos los aminoácidos que estudiaremos hoy tienen la misma estructura básica, que se muestra a continuación:

Fig. 1 - La estructura de los aminoácidos

Veamos más detenidamente la estructura.

• El grupo amina y el grupo carboxilo están unidos al mismo carbono, resaltado en verde. Este carbono se denomina a veces carbono central. Como el grupo amino también está unido al primer átomo de carbono que se une al grupo carboxilo, estos aminoácidos en concreto son alfa-aminoácidos.
• También hay un átomo de hidrógeno y un grupo R unidos al carbono central. El grupo R puede variar desde un simple grupo metilo hasta un anillo bencénico, y es lo que diferencia a los aminoácidos: los distintos aminoácidos tienen distintos grupos R.

Fig. 2 - Ejemplos de aminoácidos. Sus grupos R están resaltados

Cómo nombrar los aminoácidos

A la hora de nombrar los aminoácidos, tendemos a ignorar la nomenclatura IUPAC. En su lugar, los llamamos por sus nombres comunes. Ya hemos mostrado anteriormente la alanina y la lisina, pero otros ejemplos son la treonina y la cisteína.Utilizando la nomenclatura IUPAC,son respectivamente el ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico y el ácido 2-amino-3-sulfhidrilpropanoico.

Fig. 3 - Otros ejemplos de aminoácidos con sus grupos R resaltados

Propiedades de los aminoácidos

Pasemos ahora a explorar algunas de las propiedades de los aminoácidos. Para entenderlos bien, primero tenemos que estudiar los zwitteriones.

Zwitteriones

En la mayoría de los estados, los aminoácidos forman zwitteriones. ¿Por qué es así? ¡No parecen tener partes cargadas!

Vuelve a echar un vistazo a su estructura general. Como sabemos, los aminoácidos contienen tanto el grupo amina como el grupo carboxilo. Esto hace que los aminoácidos sean anfóteros.

El grupo carboxilo actúa como ácido al perder un átomo de hidrógeno, que en realidad es sólo un protón. El grupo amina actúa como base ganando este protón. La estructura resultante se muestra a continuación:

Fig. 4 - Un zwitterión

Ahora el aminoácido tiene un grupo cargado positivamente $-{{\mathrm{NH}}_3}^{+}$ y un grupo cargado negativamente $-{\mathrm{COO}}^{-}$ cargado negativamente. Es un ion zwitterión.

Como forman zwitteriones, los aminoácidos tienen algunas propiedades ligeramente inesperadas. Nos centraremos en sus puntos de fusión y ebullición, solubilidad, comportamiento como ácido y comportamiento como base. También veremos su quiralidad.

Puntos de fusión y ebullición

Los aminoácidos tienen puntos de fusión y ebullición elevados. ¿Adivinas por qué?

Lo has adivinado: porque forman zwitteriones. Esto significa que, en lugar de experimentar simplemente fuerzas intermoleculares débiles entre moléculas vecinas, los aminoácidos experimentan una fuerte atracción iónica. Esto los mantiene unidos en una red y requiere mucha energía para superarlo.

Solubilidad

Los aminoácidos son solubles en disolventes polares como el agua, pero insolubles en disolventes no polares como los alcanos. Una vez más, esto se debe a que forman zwitteriones. Existen fuertes atracciones entre las moléculas de disolvente polar y los zwitteriones iónicos, que son capaces de superar la atracción iónica que mantiene unidos a los zwitteriones en una red. Por el contrario, las débiles atracciones entre las moléculas de disolvente no polar y los zwitteriones no son lo suficientemente fuertes como para separar la red. Por tanto, los aminoácidos son insolubles en disolventes no polares.

Comportamiento como ácido

En soluciones básicas, los zwitteriones de aminoácidos actúan como ácidos donando un protón de su grupo. $-{{\mathrm{NH}}_3}^{+}$ grupo. Esto reduce el pH de la solución circundante y convierte al aminoácido en un ion negativo:

Fig. 5 - Un zwitterión en solución básica. Observa que la molécula forma ahora un ion negativo

Comportamiento como base

En solución ácida ocurre lo contrario: los zwitteriones de aminoácidos actúan como una base. El grupo $-{\mathrm{COO}}^{-}$ El grupo negativo gana un protón, formando un ion positivo:

Fig. 6 - Un zwitterión en solución ácida

Punto isoeléctrico

Ahora sabemos que si pones aminoácidos en una solución ácida, formarán iones positivos. Si los pones en una solución básica, formarán iones negativos. Sin embargo, en una solución intermedia, los aminoácidos formarán zwitteriones, es decir, no tendrán carga total. El pH en el que esto ocurre se conoce como punto isoeléctrico.

Isomería óptica

Todos los aminoácidos comunes, salvo la glicina, presentan estereoisomería. Más concretamente, presentan isomería óptica.

Fíjate en el carbono central de un aminoácido. Está unido a cuatro grupos diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R. Esto significa que es un centro quiral. Esto significa que es un centro quiral. Puede formar dos moléculas especulares no superponibles, llamadas enantiómeros , que difieren en la disposición de los grupos alrededor de ese carbono central.

Fig. 7 - Dos estereoisómeros generales de aminoácidos

Denominamos estos isómeros con las letras L- y D-. Todos los aminoácidos que existen en la naturaleza tienen la forma L-, que es la configuración de la izquierda mostrada arriba.

Identificar aminoácidos

Imagina que tienes una solución que contiene una mezcla desconocida de aminoácidos. Son incoloros y aparentemente imposibles de distinguir. ¿Cómo podrías averiguar qué aminoácidos están presentes? Para ello, podrías utilizar la cromatografía en capa fina.

Para identificar los aminoácidos presentes en tu solución, sigue estos pasos.

1. Traza una línea con lápiz en el fondo de una placa cubierta con una fina capa de gel de sílice.
2. Toma como referencia tu solución desconocida y otras soluciones que contengan un aminoácido conocido. Coloca una pequeña cantidad de cada una a lo largo de la línea de lápiz.
3. Coloca la placa en un vaso de precipitados parcialmente lleno de disolvente, de modo que el nivel de disolvente quede por debajo de la línea del lápiz. Cubre el vaso de precipitados con una tapa y deja el montaje solo hasta que el disolvente haya recorrido casi todo el camino hasta la parte superior de la placa.
4. Retira la placa del vaso de precipitados. Marca con un lápiz la posición del frente del disolvente y deja secar la placa.

Esta placa es ahora tu cromatograma. Lo utilizarás para averiguar qué aminoácidos están presentes en tu solución. Cada aminoácido de tu solución habrá recorrido una distancia diferente por la placa y habrá formado una mancha. Puedes comparar estas manchas con las manchas producidas por tus soluciones de referencia que contienen aminoácidos conocidos. Si alguna de las manchas está en la misma posición, significa que están causadas por el mismo aminoácido. Sin embargo, puede que hayas observado un problema: las manchas de aminoácidos son incoloras. Para verlas, tienes que rociar la placa con una sustancia como la ninhidrina. Esto tiñe las manchas de marrón.

Fig. 8 - Montaje para la TLC de identificación de aminoácidos. Las soluciones que contienen aminoácidos conocidos están numeradas para facilitar la consulta.

Fig. 9 - El cromatograma terminado, rociado con ninhidrina

Puedes ver que la solución desconocida ha producido manchas que coinciden con las dadas por los aminoácidos 1 y 3. Por tanto, la solución debe contener estos aminoácidos. La solución desconocida también contiene otra sustancia, que no coincide con ninguna de las manchas de los cuatro aminoácidos. Debe deberse a un aminoácido diferente. Para averiguar de qué aminoácido se trata, puedes repetir el experimento utilizando como referencia diferentes soluciones de aminoácidos.

Enlace entre aminoácidos

Pasemos ahora a examinar el enlace entre aminoácidos. Esto es quizá más importante que los propios aminoácidos, ya que es mediante esta unión como los aminoácidos forman las proteínas.

Cuando sólo se unen dos aminoácidos, forman una molécula llamada dipéptido. Pero cuando muchos aminoácidos se unen en una cadena larga, forman un polipéptido. Se unen mediante enlaces peptídicos. Los enlaces peptídicos se forman en una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amina de otro. Como se trata de una reacción de condensación, libera agua. Observa el siguiente diagrama.

Fig. 10 - Enlace entre aminoácidos

Aquí, los átomos que se eliminan están rodeados por un círculo azul y los átomos que se unen están rodeados por un círculo rojo. Puedes ver que el átomo de carbono del grupo carboxilo y el átomo de nitrógeno del grupo amina se unen para formar un enlace peptídico. Este enlace peptídico es un ejemplo de enlace amida, $-\mathrm{CONH}-$.

Intenta dibujar el dipéptido formado entre la alanina y la valina. Sus grupos R son $-{\mathrm{CH}}_3$ y $-\mathrm{CH}{\left({\mathrm{CH}}_3\right)}_2$ respectivamente. Hay dos posibilidades distintas, según el aminoácido que dibujes a la izquierda y el aminoácido que dibujes a la derecha. Por ejemplo, el dipéptido superior que se muestra abajo tiene alanina a la izquierda y valina a la derecha. ¡Pero el dipéptido inferior tiene valina a la izquierda y alanina a la derecha! Hemos resaltado los grupos funcionales y el enlace peptídico para que te resulten más claros.

Fig. 11 - Los dos dipéptidos formados a partir de alanina y valina

Hidrólisis de los enlaces peptídicos

Habrás observado que cuando dos aminoácidos se unen, liberan agua. Para romper el enlace entre dos aminoácidos en un dipéptido o un polipéptido, tenemos que volver a añadir agua. Esto es un ejemplo de reacción de hidrólisis y requiere un catalizador ácido. Reforma los dos aminoácidos.

Tipos de aminoácidos

Existen varias formas de agrupar los aminoácidos. A continuación exploraremos algunas de ellas.

Aminoácidos proteinogénicos

Al principio del artículo, exploramos lo asombroso que es el ADN. Toma cualquier ser vivo conocido, desentraña su ADN y descubrirás que sólo codifica para 20 aminoácidos diferentes. Estos 20 aminoácidos son los aminoácidos proteinogénicos. Toda la vida se basa en este exiguo puñado de moléculas.

Al representar los aminoácidos proteinógenos, podemos darles abreviaturas de una o tres letras. Aquí tienes una práctica tabla.

Fig. 14 - Tabla de aminoácidos y sus abreviaturas. Los dos aminoácidos no estándar están resaltados en rosa

Aminoácidos esenciales

Aunque nuestro ADN codifica los 20 aminoácidos estándar, hay nueve que no podemos sintetizar con la rapidez suficiente para satisfacer las demandas de nuestro cuerpo. En su lugar, debemos obtenerlos descomponiendo las proteínas de nuestra dieta. Estos nueve aminoácidos se denominan aminoácidos esenciales : es esencial que comamos una cantidad suficiente de ellos para que nuestro organismo se mantenga adecuadamente.

Los 9 aminoácidos esenciales son

• Histidina (His)
• Isoleucina (Ile)
• Leucina (Leu)
• Lisina (Lys)
• Metionina (Met)
• Fenilalanina (Phe)
• Treonina (Thr)
• Triptófano (Trp)
• Valina (Val)